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Qu’est-ce que la thiorédoxine ?
Godtech Par Marc Godart le 8 décembre 2010 – 3:42

La thiorédoxine fait partie d’une famille de petites protéines omniprésentes capables de subir une réaction d’oxydo-réduction. Les thiorédoxines (Trx) permettent de répondre au stress oxydatif, en agissant sur des protéines modifiées (pont disulfure, méthionyl sulfoxides) Les Trx oxydées sont réduites de manière spécifique par les Trx Réductases dont l’activité dépend de la NADPH (nicotinamide-adénine dinucléotide phosphate réduit).
Chez les mammifères, il existe 3 isoformes de Trx, anti-oxydants naturels :
• la Trx-1, essentiellement sous forme cytoplasmique, est retrouvée dans la plupart des tissus. Trx-1 est la molécule de référence d’une superfamille de protéines impliquées dans la formation et le remaniement des ponts disulfures et à laquelle se rattachent également les Protéine Disulfure Isomérases (PDI), et les Sulfhydryl Oxydases (SOx) ;
• la Trx-2, également ubiquitaire, est retrouvée exclusivement dans les mitochondries ;
• la p32Trxl est la troisième forme cytoplasmique, principalement exprimée au niveau de l’estomac, des testicules et de la moelle osseuse.
Elles exercent une activité complémentaire au glutathion (GSH) dans la détoxification bien que présentent à des concentrations moindres (micromolaire plutôt que millimolaire). Elles interviennent aussi dans la récupération après des dommages oxydatifs et les voies de signalisation concernées.. Elles auraient également un rôle dans la réduction de résidus critiques pour la fixation d’activateurs de la transcription sur leurs séquences spécifiques. Les Trx sont plutôt surexprimées dans les cellules tumorales et participent à la résistance aux agents cytotoxiques.
Leurs qualités structurales et fonctionnelles en font une protéine modèle pour l’étude des relations structure-fonction des molécules biologiques.

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